note

3.3　抗体の基本構造　P,24
免疫グロブリン（イムノグロブリン）、、、血清中のγグロブリン（タンパク質）

Y字型をしていて2つの同一H鎖と２つの同一L鎖がある。
先端に2か所の抗原結合部位がある。
Y字先端の前半部分は可変部、後半部分には定常部がある。

・可変部は、アミノ酸配列が異なり（抗体によって違う）
何種類もの抗原に対応できるように

・定常部は、S-S（ジスルフィド結合）されている。抗体を結合させるのに必要。

画像：http://www.gsic.jp/cancer/cc_21/mm/hc/img/02.gif


Fcの役割
　例）　好塩基球についているFcε受容体にスギ花粉をくっつけて連れてきたFc部分がドッキングされ、
　　　　好塩基球内の顆粒球が放出される。
Fc領域とFab領域
　例）　パパインで抗体を消化すると、H鎖部分で切断されパパイン消化されるのと
　　　　ペプシン部分で切断されペプシン消化されるのとで分類される。
　　　　H鎖部分で切断された方に、Fab断片2つとFc断片１つができる。Fab断片は抗原と結合するが、
　　　　Fc断片は結合しない。
　　　　ペプシン部分で切断された方はF(ab)２断片となりその後バラバラになる。

画像：http://kanri.nkdesk.com/hifuka/gif/25.gif

 
P.32抗体のクラス
　H鎖には５つのクラスに別れてる（アイソタイプ）

P,34の表andP.33構造模式図

　IgG、、、最も濃度が高い。主となる。H鎖はγ鎖。H鎖L鎖は2本ずつ。
　IgA、、、単量体のときは血液中、二量体のときは分泌中に存在。分泌型は涙、唾液、母乳内に存在。
　IgM、、、血液中では五量体、一番最初に作られる。L鎖のドメインが１つ余分。B細胞に存在するBCR
　IgE、、、一番少ない。アレルギー性抗体（レアギン）



画像：http://www.ketsukyo.or.jp/plasma/globulin/img/glb03_01.jpg

P.32　IgG
　血液濃度が最も高く、単量体として存在している。二次免疫応答であるクラススイッチで産生される。
　機能的な役割として沈殿、凝集がある。
P.33　図3.6
A) 抗体に捕まると動かなくなる。塊になるため。（凝集）→結合部位が二か所あるため
B) 毒素は神経の受容体に結合して作用するのをいち早く捕まえてブロックする。（中和反応）
C) 補体＝血液中の一連のタンパク質。Fc部分と結合し、抗原を破壊する。補体結合反応→溶菌する。
D) 細菌が入ってきた場合、好中球やマクロファージに抗体がつくと食細胞なので貪食する（オプソニン化）
E) 大きい抗原のときは、NK細胞が抗体に捕まえられた標的細胞に細胞傷害因子を放出し破壊（ADCC）
F) 抗体についたアレルゲンをFcε受容体がついた肥満細胞が活性化しヒスタミンを放出する。

IgM　最も分子量が大きい。五量体形成。一次免疫応答で合成。
　初期の感染防御に関与する。一番最初に作られる抗体で、その後IgGに切り替わる（クラススイッチ）